化学学报 ›› 2007, Vol. 65 ›› Issue (15): 1504-1510. 上一篇 下一篇
研究论文
郭淑杰1,2, 吴凌云2, 魏坚1, 高平进*,1,2, 朱鼎良*,1
GUO Shu-Jie1,2; WU Ling-Yun2; WEI Jian1; GAO Ping-Jin*,1,2; ZHU Ding-Liang*,1
为寻找涉及血管紧张素II (AngII)和转化生长因子β1 (TGF-β1)诱导的血管肌成纤维细胞(MF)分化的蛋白, 本研究采用双向电泳和质谱从整体水平检测了MF分化前后蛋白表达谱的变化, 共找到41个差异表达的蛋白点, 表达水平和/或蛋白位置在Ang II和TGF-β1刺激后都发生明显变化的蛋白点14个, 4个蛋白上调, 6个蛋白下调, 2个蛋白位置发生明显变化, 2个蛋白表达上调,位置也发生变化; 只在Ang II诱导的MF中表达发生变化的蛋白20个, 只在TGF-β1诱导的MF中表达发生变化的蛋白7个. 选取Ang II和TGF-β1共同调节的14个蛋白进行质谱鉴定, 结果除骨架蛋白外, 首次发现MF分化同泛素蛋白酶体系统和嘌呤合成有关; septin 2的下调可能是成纤维细胞分化的标志. 本研究运用蛋白质组学技术发现了新的参与MF分化的蛋白质, 为进一步研究和干预细胞表型转化提供了新的思路和靶点.