基于液质联用技术的蛋白质-蛋白质相互作用研究进展※
网络出版日期: 2022-04-01
基金资助
国家重点研发(2020YFE0202200); 国家重点研发(2018YFA0507703); 国家自然科学基金(21874131); 国家自然科学基金(21991082); 中科院大连化学物理研究所创新基金(DICP I202030); 大连市人才创新支持计划(2019CT07); 中科院“青年创新促进会”(Y2021058)
Research Progress of Protein-Protein Interaction Based on Liquid Chromatography Mass Spectrometry※
Online published: 2022-04-01
Supported by
National Key R&D Program of China(2020YFE0202200); National Key R&D Program of China(2018YFA0507703); National Natural Science Foundation of China(21874131); National Natural Science Foundation of China(21991082); Innovative Research Funds of Dalian Institute of Chemical Physics(DICP I202030); Talent innovation support program of Dalian(2019CT07); CAS Youth Innovation Promotion Association(Y2021058)
蛋白质-蛋白质相互作用调控着细胞内众多生物过程, 蛋白质间相互作用网络的绘制对解析复杂的生物过程至关重要. 面对生物体中复杂的蛋白质-蛋白质相互作用, 液质联用技术不仅具有灵敏度高的鉴定优势, 还可以对数以千计的蛋白质进行定量分析. 因此, 对目标蛋白质进行富集、标记或共分级的处理后, 结合液质联用技术对蛋白质准确而灵敏的鉴定, 这类技术已被广泛应用于复杂样本中蛋白质-蛋白质相互作用网络的解析. 目前基于液质联用技术的几种常用的方式, 包括亲和纯化质谱方法(AP-MS)、近程标记质谱方法(PDB-MS)、化学交联质谱方法(XL-MS)和共分级偶联质谱方法(CF-MS)等. 本综述讨论了这些方法的基本原理、优点和在细胞内解析蛋白质间相互作用的应用.
陈玉宛 , 周雯 , 李欣蔚 , 杨开广 , 梁振 , 张丽华 , 张玉奎 . 基于液质联用技术的蛋白质-蛋白质相互作用研究进展※[J]. 化学学报, 2022 , 80(6) : 817 -826 . DOI: 10.6023/A22010055
Protein-protein interactions are involved in the regulation of many biological processes in cells, and the mapping of protein-protein interaction networks is crucial for understanding complex biological processes. Liquid chromatography-mass spectrometry (LC-MS) can identify and quantify thousands of proteins simultaneously in complex organisms with its high sensitivity and accuracy. Therefore, after the enrichment, labeling or co-fractionation of target proteins, combined with LC-MS technology to identify proteins accurately and sensitively, such techniques have been widely used in the analysis of protein-protein interaction networks in the complex samples. There are LC-MS-based methods for studying protein-protein interactions, including affinity purification mass spectrometry (AP-MS), proximity-dependent biotinylation coupled to mass spectrometry (PDB-MS), chemical cross-linking with mass spectrometry (XL-MS) and co-fractionation mass spectrometry (CF-MS). This review discusses the mechanism, advantages and applications of these methods for the identification towards the protein-protein interactions in cells.
[1] | Fu, H.; Chen, H.; Zhang, H.; Shao, X.; Cai, W. Acta Chim. Sinica 2021, 79, 472. (in Chinese) |
[1] | (付浩浩, 陈淏川, 张宏, 邵学广, 蔡文生, 化学学报, 2021, 79, 472.) |
[2] | Britt, H. M.; Cragnolini, T.; Thalassinos, K. Chem. Rev. 2021, https://doi.org/10.1021/acs.chemrev.1c00356 |
[3] | Richards, A. L.; Eckhardt, M.; Krogan, N. J. Mol. Syst. Biol. 2021, 17, e8792. |
[4] | Fenn, J. B.; Mann, M.; Meng, C. K.; Wong, S. F.; Whitehouse, C. M. Science 1989, 246, 64. |
[5] | Karas, M.; Hillenkamp, F. Anal. Chem. 1988, 60, 2299. |
[6] | Aebersold, R.; Mann, M. Nature 2003, 422, 198. |
[7] | Link, A. J.; Eng, J.; Schieltz, D. M.; Carmack, E.; Mize, G. J.; Morris, D. R.; Garvik, B. M.; Yates, J. R., 3rd, Nat. Biotechnol. 1999, 17, 676. |
[8] | Bian, Y.; Zheng, R.; Bayer, F. P.; Wong, C.; Chang, Y.-C.; Meng, C.; Zolg, D. P.; Reinecke, M.; Zecha, J.; Wiechmann, S.; Heinzlmeir, S.; Scherr, J.; Hemmer, B.; Baynham, M.; Gingras, A.-C.; Boychenko, O.; Kuster, B. Nat. Commun. 2020, 11, 1. |
[9] | Dunham, W. H.; Mullin, M.; Gingras, A.-C. Proteomics 2012, 12, 1576. |
[10] | Kim, D. I.; Roux, K. J. Trends Cell Biol. 2016, 26, 804. |
[11] | Chavez, J. D.; Mohr, J. P.; Mathay, M.; Zhong, X.; Keller, A.; Bruce, J. E. Nat. Protoc. 2019, 14, 2318. |
[12] | Wilkins, M. R.; Appel, R. D.; Williams, K. L.; Hochstrasser, D. F., Proteome Research: Concepts, Technology and Application, Second Edition, Eds.: Wilkins, M. R.; Zhang, L., Science Press, Beijing, 2010, p. 52. |
[13] | Zhao, L.; Zhao, Q.; Shan, Y.; Fang, F.; Zhang, W.; Zhao, B.; Li, X.; Liang, Z.; Zhang, L.; Zhang, Y. Anal. Chem. 2020, 92, 1097. |
[14] | Low, T. Y.; Syafruddin, S. E.; Mohtar, M. A.; Vellaichamy, A.; NS, A. R.; Pung, Y. F.; Tan, C. S. H. Cell Mol. Life Sci. 2021, 78, 5325. |
[15] | Cox, J.; Mann, M. Nat. Biotechnol. 2008, 26, 1367. |
[16] | Eng, J. K.; Fischer, B.; Grossmann, J.; Maccoss, M. J. J. Proteome Res. 2008, 7, 4598. |
[17] | Rath, S.; Sharma, R.; Gupta, R.; Ast, T.; Chan, C.; Durham, T. J.; Goodman, R. P.; Grabarek, Z.; Haas, M. E.; Hung, W. H. W.; Joshi, P. R.; Jourdain, A. A.; Kim, S. H.; Kotrys, A. V.; Lam, S. S.; McCoy, J. G.; Meisel, J. D.; Miranda, M.; Panda, A.; Patgiri, A.; Rogers, R.; Sadre, S.; Shah, H.; Skinner, O. S.; To, T. L.; Walker, M. A.; Wang, H.; Ward, P. S.; Wengrod, J.; Yuan, C. C.; Calvo, S. E.; Mootha, V. K. Nucleic Acids Res. 2021, 49, D1541. |
[18] | Yang, B.; Wu, Y. J.; Zhu, M.; Fan, S. B.; Lin, J.; Zhang, K.; Li, S.; Chi, H.; Li, Y. X.; Chen, H. F.; Luo, S. K.; Ding, Y. H.; Wang, L. H.; Hao, Z.; Xiu, L. Y.; Chen, S.; Ye, K.; He, S. M.; Dong, M. Q. Nat. Methods 2012, 9, 904. |
[19] | Anderson, G. A.; Tolic, N.; Tang, X.; Zheng, C.; Bruce, J. E. J. Proteome Res. 2007, 6, 3412. |
[20] | Hoopmann, M. R.; Zelter, A.; Johnson, R. S.; Riffle, M.; MacCoss, M. J.; Davis, T. N.; Moritz, R. L. J. Proteome Res. 2015, 14, 2190. |
[21] | Teo, G.; Liu, G.; Zhang, J.; Nesvizhskii, A. I.; Gingras, A. C.; Choi, H. J. Proteomics 2014, 100, 37. |
[22] | Combe, C. W.; Fischer, L.; Rappsilber, J. Mol. Cell. Proteomics 2015, 14, 1137. |
[23] | Riffle, M.; Jaschob, D.; Zelter, A.; Davis, T. N. J. Proteome Res. 2016, 15, 2863. |
[24] | Schweppe, D. K.; Zheng, C.; Chavez, J. D.; Navare, A. T.; Wu, X.; Eng, J. K.; Bruce, J. E. Bioinformatics 2016, 32, 2716. |
[25] | Malovannaya, A.; Lanz, R. B.; Jung, S. Y.; Bulynko, Y.; Le, N. T.; Chan, D. W.; Ding, C.; Shi, Y.; Yucer, N.; Krenciute, G.; Kim, B. J.; Li, C.; Chen, R.; Li, W.; Wang, Y.; O'Malley, B. W.; Qin, J. Cell 2011, 145, 787. |
[26] | Hopp, T. P.; Prickett, K. S.; Price, V. L.; Libby, R. T.; March, C. J.; Pat Cerretti, D.; Urdal, D. L.; Conlon, P. J. Nat. Biotechnol. 1988, 6, 1204. |
[27] | Evan, G. I.; Lewis, G. K.; Ramsay, G.; Bishop, J. M. Mol. Cell. Biol. 1985, 5, 3610. |
[28] | Hochuli, E.; Bannwarth, W.; Döbeli, H.; Gentz, R.; Stüber, D. Nat. Biotechnol. 1988, 6, 1321. |
[29] | Schmidt, T. G.; Skerra, A. Protein Eng. 1993, 6, 109. |
[30] | Smith, D. B.; Johnson, K. S. Gene 1988, 67, 31. |
[31] | Chalfie, M.; Tu, Y.; Euskirchen, G.; Ward, W. W.; Prasher, D. C. Science 1994, 263, 802. |
[32] | Uhlén, M.; Nilsson, B.; Guss, B.; Lindberg, M.; Gatenbeck, S.; Philipson, L. Gene 1983, 23, 369. |
[33] | Guruharsha, K. G.; Rual, J. F.; Zhai, B.; Mintseris, J.; Vaidya, P.; Vaidya, N.; Beekman, C.; Wong, C.; Rhee, D. Y.; Cenaj, O.; McKillip, E.; Shah, S.; Stapleton, M.; Wan, K. H.; Yu, C.; Parsa, B.; Carlson, J. W.; Chen, X.; Kapadia, B.; VijayRaghavan, K.; Gygi, S. P.; Celniker, S. E.; Obar, R. A.; Artavanis-Tsakonas, S. Cell 2011, 147, 690. |
[34] | Rigaut, G.; Shevchenko, A.; Rutz, B.; Wilm, M.; Mann, M.; Seraphin, B. Nat. Biotechnol. 1999, 17, 1030. |
[35] | Dunham, W. H.; Larsen, B.; Tate, S.; Badillo, B. G.; Goudreault, M.; Tehami, Y.; Kislinger, T.; Gingras, A. C. Proteomics 2011, 11, 2603. |
[36] | Bendayan, M. Science 2001, 291, 1363. |
[37] | Mayer, G.; Bendayan, M. J. Histochem. Cytochem. 1997, 45, 1449. |
[38] | Kim, D. I.; Birendra, K. C.; Zhu, W.; Motamedchaboki, K.; Doye, V.; Roux, K. J. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2014, 111, E2453. |
[39] | Kotani, N.; Gu, J.; Isaji, T.; Udaka, K.; Taniguchi, N.; Honke, K. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2008, 105, 7405. |
[40] | Miyagawa-Yamaguchi, A.; Kotani, N.; Honke, K. PLoS One 2014, 9, e93054. |
[41] | Roux, K. J.; Kim, D. I.; Burke, B. Curr. Protoc. Protein Sci. 2013, 74, 19.23.1. |
[42] | Kim, D. I.; Jensen, S. C.; Noble, K. A.; Kc, B.; Roux, K. H.; Motamedchaboki, K.; Roux, K. J. Mol. Biol. Cell 2016, 27, 1188. |
[43] | Antonicka, H.; Lin, Z. Y.; Janer, A.; Aaltonen, M. J.; Weraarpachai, W.; Gingras, A. C.; Shoubridge, E. A. Cell Metab. 2020, 32, 479. |
[44] | Opitz, N.; Schmitt, K.; Hofer-Pretz, V.; Neumann, B.; Krebber, H.; Braus, G. H.; Valerius, O. Mol. Cell. Proteomics 2017, 16, 2199. |
[45] | Lin, Q.; Zhou, Z.; Luo, W.; Fang, M.; Li, M.; Li, H. Front. Plant Sci. 2017, 8, 749. |
[46] | Gupta, G. D.; Coyaud, E.; Goncalves, J.; Mojarad, B. A.; Liu, Y.; Wu, Q.; Gheiratmand, L.; Comartin, D.; Tkach, J. M.; Cheung, S. W.; Bashkurov, M.; Hasegan, M.; Knight, J. D.; Lin, Z. Y.; Schueler, M.; Hildebrandt, F.; Moffat, J.; Gingras, A. C.; Raught, B.; Pelletier, L. Cell 2015, 163, 1484. |
[47] | Uezu, A.; Kanak, D. J.; Bradshaw, T. W.; Soderblom, E. J.; Catavero, C. M.; Burette, A. C.; Weinberg, R. J.; Soderling, S. H. Science 2016, 353, 1123. |
[48] | Rhee, H. W.; Zou, P.; Udeshi, N. D.; Martell, J. D.; Mootha, V. K.; Carr, S. A.; Ting, A. Y. Science 2013, 339, 1328. |
[49] | Lam, S. S.; Martell, J. D.; Kamer, K. J.; Deerinck, T. J.; Ellisman, M. H.; Mootha, V. K.; Ting, A. Y. Nat. Methods 2015, 12, 51. |
[50] | Branon, T. C.; Bosch, J. A.; Sanchez, A. D.; Udeshi, N. D.; Svinkina, T.; Carr, S. A.; Feldman, J. L.; Perrimon, N.; Ting, A. Y. Nat. Biotechnol. 2018, 36, 880. |
[51] | Cho, K. F.; Branon, T. C.; Rajeev, S.; Svinkina, T.; Udeshi, N. D.; Thoudam, T.; Kwak, C.; Rhee, H. W.; Lee, I. K.; Carr, S. A.; Ting, A. Y. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2020, 117, 12143. |
[52] | Chen, Z. L.; Cao, Y.; He, S. M. Prog. Biochem. Biophys. 2021, https://kns.cnki.net/kcms/detail/11.2161.Q.20210728.1624.006.html. |
[52] | (陈镇霖, 曹勇, 贺思敏, 生物化学与生物物理进展, 2021, 网络首发.) |
[53] | Fan, S. B.; Wu, Y. J.; Yang, B.; Chi, H.; Meng, J. M.; Lu, S.; Zhang, K.; Wu, L.; Sun, R. X.; Dong, M. Q.; He, S. M. Prog. Biochem. Biophys. 2014, 41, 1109. (in Chinese) |
[53] | (樊盛博, 吴妍洁, 杨兵, 迟浩, 孟佳明, 卢珊, 张昆, 邬龙, 孙瑞祥, 董梦秋, 贺思敏, 生物化学与生物物理进展, 2014, 41, 1109.) |
[54] | Tang, X.; Bruce, J. E. Mol. Biosyst. 2010, 6, 939. |
[55] | Bartolec, T. K.; Smith, D. L.; Pang, C. N. I.; Xu, Y. D.; Hamey, J. J.; Wilkins, M. R. Anal. Chem. 2020, 92, 1874. |
[56] | Wheat, A.; Yu, C.; Wang, X.; Burke, A. M.; Chemmama, I. E.; Kaake, R. M.; Baker, P.; Rychnovsky, S. D.; Yang, J.; Huang, L. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2021, 118, e2023360118. |
[57] | Schweppe, D. K.; Chavez, J. D.; Lee, C. F.; Caudal, A.; Kruse, S. E.; Stuppard, R.; Marcinek, D. J.; Shadel, G. S.; Tian, R.; Bruce, J. E. Proc. Natl. Acad. Sci. U. S. A. 2017, 114, 1732. |
[58] | Ryl, P. S. J.; Bohlke-Schneider, M.; Lenz, S.; Fischer, L.; Budzinski, L.; Stuiver, M.; Mendes, M. M. L.; Sinn, L.; O'Reilly, F. J.; Rappsilber, J. J. Proteome Res. 2020, 19, 327. |
[59] | Linden, A.; Deckers, M.; Parfentev, I.; Pflanz, R.; Homberg, B.; Neumann, P.; Ficner, R.; Rehling, P.; Urlaub, H. Mol. Cell. Proteomics 2020, 19, 1161. |
[60] | Albanese, P.; Tamara, S.; Saracco, G.; Scheltema, R. A.; Pagliano, C. Nat. Commun. 2020, 11, 1361. |
[61] | Mann, M. Proteomics 2020, 20, 1900330. |
[62] | Havugimana, P. C.; Hart, G. T.; Nepusz, T.; Yang, H.; Turinsky, A. L.; Li, Z.; Wang, P. I.; Boutz, D. R.; Fong, V.; Phanse, S.; Babu, M.; Craig, S. A.; Hu, P.; Wan, C.; Vlasblom, J.; Dar, V. U.; Bezginov, A.; Clark, G. W.; Wu, G. C.; Wodak, S. J.; Tillier, E. R.; Paccanaro, A.; Marcotte, E. M.; Emili, A. Cell 2012, 150, 1068. |
[63] | Skinnider, M. A.; Foster, L. J. Nat. Methods 2021, 18, 806. |
[64] | Wang, X.; Zhang, X.; Huang, Z.; Fan, X.; Chen, P. Acta Chim. Sinica 2021, 79, 406. (in Chinese) |
[64] | (汪欣, 张贤睿, 黄宗煜, 樊新元, 陈鹏, 化学学报, 2021, 79, 406.) |
[65] | Liu, X.; Salokas, K.; Tamene, F.; Jiu, Y.; Weldatsadik, R. G.; Ohman, T.; Varjosalo, M. Nat. Commun. 2018, 9, 1188. |
[66] | Leissing, F.; Misch, N. V.; Wang, X.; Werner, L.; Huang, L.; Conrath, U.; Beckers, G. J. M. Plant Physiology 2021, 187, 2381. |
/
〈 |
|
〉 |