设计合成了蜂毒肽片断及其类似物: Mel15, Mel15(8F)和Mel15(7P), 这些多肽与钙调素有很强的结合力, 而且链段很短, 因此它们可作为钙调素可结合蛋白质的结合部位的模型。本文采用光谱法研究了它们与钙调素的相互作用。荧光发射光谱法结果表明, 多肽Mel15在与钙调素相互作用时, 肽链中的Trp基团的微环境变得更加疏水, 说明Mel15中的Trp残基可能与钙调素的疏水性表面靠近。紫外差谱测试表明, 只有当钙调素分子结合2个Ca^2^+后, 才可以与多肽Mel15(8F)结合。圆二色谱法研究表明, 多肽与钙调素结合后多肽分子和钙调素分子的α-螺旋结构的含量都被诱导而增加, 结合力越大, 则越多的残基被诱导形成α-螺旋结构。
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引用此文
阎虎生,刘利平,程晓辉,何炳林. 光谱法研究钙调素与蜂毒肽片断及其类似物的相互作用[J]. 化学学报, 1997, 55(2): 184-188.
YAN HUSHENG;LIU LIPING;CHENG XIAOHUI;HE BINGLIN. Study on the interaction of deletion peptide of melittin and its agalogs with calmodulin through spectral methods[J]. Acta Chimica Sinica, 1997, 55(2): 184-188.
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