化学学报 ›› 2021, Vol. 79 ›› Issue (6): 705-715.DOI: 10.6023/A21020048 上一篇    下一篇

综述

N-糖链唾液酸连接异构体的质谱分析方法研究进展

李月悦a, 彭叶a, 陆豪杰a,b,*()   

  1. a 复旦大学生物医学研究院和化学系 上海 200032
    b 卫健委糖复合物重点实验室(复旦大学) 上海 200032
  • 投稿日期:2021-02-06 发布日期:2021-03-31
  • 通讯作者: 陆豪杰
  • 作者简介:

    李月悦, 女, 汉族, 2020 年本科毕业于华东理工大学, 随后进入复旦大学生物医学研究院陆豪杰课题组攻读博士学位, 主要从事于唾液酸化N-糖链连接异构体的分离与定量方法研究.

    彭叶, 男, 汉族. 2016年本科毕业于复旦大学化学系, 随后进入复旦大学生物医学研究院陆豪杰课题组攻读博士学位. 主要参与基于质谱的蛋白质糖基化分析方法学研究.

    陆豪杰, 男, 汉族, 复旦大学教授, 博士生导师, 于1992~1996年在厦门大学化学系就读, 获得学士学位; 于1996~2001年在中国科学院兰州化学物理研究所硕博连读, 获得博士学位; 于2001~2003年在中国科学院上海有机化学研究所从事博士后研究; 自2003年至今, 在复旦大学化学系和复旦大学生物医学研究院从事生物质谱新技术和新方法的研究.

  • 基金资助:
    国家重点研发项目(2016YFA0501303); 国家自然科学基金(21974025)

Advances in Analysis of Linkage Isomers of Sialylated N-Glycans by Mass Spectrometry

Yueyue Lia, Ye Penga, Haojie Lua,b()   

  1. a Institutes of Biomedical Sciences and Department of Chemistry, Fudan University, Shanghai 200032, China
    b NHC Key Laboratory of Glycoconjugates Research, Fudan University, Shanghai 200032, China
  • Received:2021-02-06 Published:2021-03-31
  • Contact: Haojie Lu
  • Supported by:
    National Key Research and Development Program of China(2016YFA0501303); National Natural Science Foundation of China(21974025)

蛋白质在翻译过程中、翻译过程后会发生糖基化. 糖基化会以直接或间接的方式影响蛋白质的功能及其相互作用, 并与多种人类疾病有关, 其中, 唾液酸化N-糖链在一些重要的生理和病理过程中发挥关键作用. 已知的唾液酸与相邻单糖之间的连接方式包括α-2,3-、α-2,6-、α-2,8-、α-2,9-连接, 连接方式不同的唾液酸化N-糖链在细胞活动、生命体的生理和病理过程中的功能往往不同. 质谱技术是分析N-糖链的重要工具, 它能够快速和灵敏地检测N-糖链, 通过将色谱技术以及衍生化方法等与质谱联用可以实现对唾液酸化N-糖链及其连接异构体的分离和检测. 本文主要围绕α-2,3-和α-2,6-连接的唾液酸化N-糖链进行综述, 介绍它们的结构和在细胞活动及疾病中不同的功能, 并综述近年来基于质谱的唾液酸化N-糖链的连接异构体分析方法以及这些方法在生物医学领域的应用, 并对未来的生物医学研究提供新的思路和途径.

关键词: N-糖链, 唾液酸, 质谱, 衍生化, 异构体分离

Protein glycosylation occurs during and after the translation process, and glycosylation will diversify the function of the protein. Glycosylation directly or indirectly affects the function of proteins and their interactions, and is related to a variety of human diseases. Among them, sialylated N-glycans play a key role in many important physiological and pathological processes. Sialic acid usually bonds with adjacent monosaccharides via α-2,3-, α-2,6-, α-2,8- or α-2,9- linkage. Sialylated N-glycans with different linkage always have different functions in cell activities, physiological and pathological processes of living organisms. Mass spectrometry is an important tool for the analysis of N-glycans. It can quickly and sensitively detect N-glycans. The separation and detection of sialylated N-glycans and their linked isomers can be achieved by combining chromatographic techniques and derivatization methods with mass spectrometry. In this review, we mainly focuses on α-2,3- and α-2,6-linked sialylated N-glycans, introduces their structure and different functions in cell activities and various diseases, and summarizes the analysis methods of linked isomers of sialylated N-glycans based on mass spectrometry and the application of these methods in the field of biomedicine in recent years. This review can provide new ideas and approaches for future biomedical research.

Key words: N-glycan, sialic acid, mass spectrometry, derivatization, isomeric separation